Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11452/1468
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorAykut, Yakup-
dc.contributor.authorÇevik, Haluk-
dc.date.accessioned2019-11-08T10:38:24Z-
dc.date.available2019-11-08T10:38:24Z-
dc.date.issued2016-11-16-
dc.identifier.citationÇevik, H. (2016). Polimer-polimer hibrit nanolif yüzeylere proteaz enzimi immobilizasyonu. Yayınlanmamış yüksek lisans tezi.Uludağ Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü.tr_TR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11452/1468-
dc.description.abstractBu tez çalışmasının amacı yüksek spesifik yüzey alanına sahip olan polimerik hibrit nanoliflerden oluşmuş yüzeyler üretip bu yüzeyler üzerine fiziksel adsorpsiyon yöntemiyle proteaz enzimlerini immobilize ederek immobilizasyonun serbest enzimlere kıyasla aktivitesinde ve tekrarlı kullanımlarda stabilitelerindeki değişimleri gözlemlemektir. Bu kapsamda; poliamit 6, polivinil alkol, selüloz monoasetat, ve polikaprolakton gibi farklı özelliklerdeki polimerlerden albümin, gümüş nanoparçacık, kitosan ve selüloz tri asetat gibi yardımcı kimyasalların da nanolif yapısına katılımıyla hibrit nanolifler üretilmiş, elde edilen nanoliflere proteaz enzimleri immobilize edilerek enzim aktiviteleri ve tekrar kullanılabilirlikleri incelenmiştir. Yapılan deneysel çalışmaların sonucunda, fiziksel adsorpsiyonla enzim immobilizasyonunda selüloz asetat bazlı nanoliflerin yüzey olarak kullanımı en iyi sonuçları vermiştir. Nanolif yüzeyleri gluteraldehit ile aktifleştirildiğinde immobilizasyon verimliliği ve stabilitesi bir miktar artmıştır. Diğer taraftan polimer nanolif yapısına albümin, gümüş nanoparçacık, polianilin, kitosan ve selüloz tri asetat gibi kimyasalların katılımıyla elde edilen hibrit nanolif yapıların enzim immobilizasyonunda kullanımında belirgin verimlik ve stabilite artışı gözlemlenmemiştir.tr_TR
dc.description.abstractThe aim of this thesis study is to produce polymeric hybrid nanofibers which have extensivelly high spesific surface area, and investigate enzyme stability and reusability via immobilization protease enzymes on these nanofibers via physical adsorbtion method. Fort this purpose, hybrid nanofibers have been produced with addition of albumen, polyaniline, chitosan, silver nanoparticles and cellulose triacetate from various polymers such as polyamide 6, polyvynile alcohol, cellulose monoacetate and polycaprolactone. Protease ezymes were immobilized on these nanofibers and enzyme stability and reusabilities were inversigated. After experimental studies, the results have revealed that cellulose monoacetate based nanofibers in all these nanofibers show the best results for enzyme immobilization via physical adsorption method. When nanofiber surfaces are activated with glutaraldehyde, immobilization stability and reusability are increased a little bit. On the other hand, addition of second phase like albumen, chitosan, silver nanoparticles and cellulose triacetate in the structure of polymer nanofibers to form hybrid structure has not increased the stability and reusability reasonably.en_US
dc.format.extentIX, 43 sayfatr_TR
dc.language.isotrtr_TR
dc.publisherUludağ Üniversitesitr_TR
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.rightsAtıf 4.0 Uluslararasıtr_TR
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/*
dc.subjectEnzim immobilizasyonutr_TR
dc.subjectElektro çekimtr_TR
dc.subjectHibrit nanoliftr_TR
dc.subjectNanoparçacıktr_TR
dc.subjectEnzyme immobilizationtr_TR
dc.subjectElectrospinningen_US
dc.subjectHybrid nanofiberen_US
dc.subjectNanoparticlesen_US
dc.titlePolimer-polimer hibrit nanolif yüzeylere proteaz enzimi immobilizasyonutr_TR
dc.title.alternativeProtease immobilization on polymer-polymer hybrid nanofiber surfacesen_US
dc.typemasterThesisen_US
dc.relation.publicationcategoryTeztr_TR
dc.contributor.departmentUludağ Üniversitesi/Fen Bilimleri Enstitüsü/Tekstil Mühendisliği Anabilim Dalı.tr_TR
dc.relation.bapOUAP(M)-2014/9tr_TR
Appears in Collections:Yüksek Lisans Tezleri / Master Degree

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
455508.pdf2.32 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open


This item is licensed under a Creative Commons License Creative Commons